!的結構 第二節" 稱為變構酶（"##’()*+,-*1234*）。氮吹儀價格酶分子中與中間 代謝物結合的部位稱為變構部位（ "##’()*+,-(,)*）或調節部位（ +*/0#")’+3 (,)*）。能引起變構效應的代謝物 稱為變構效應劑（"##’()*+,-*..*-)’+）。如果某效應劑能使酶活性增加并加速反應速率，則被稱為變構激活 劑（"##’()*+,-"-),5")’+）；反之，降低酶活性及反應速率者為變構抑制劑（"##’()*+,-,16,7,)’+）。 圖 $ 8&蛋白激酶 9的變構作用 蛋白激酶 9（:% ;% ）的 :% 與 <個 -9=>（是一種變構激活劑， 它可與調節亞基結合，使調節亞基發生構象改變，從而與催化亞基分離，游離的催化亞基即具有催化活性。 "!第一篇 #生物分子的結構與功能 ##變構效應劑常常是酶的底物、產物或其他小分子代謝物。 這些變構效應劑濃度的變化可通過變構效應改變某些酶的活 性，進而改變代謝反應速率或代謝途徑的方向。變構酶的動力 學特點不符合米氏方程式。在變構效應劑作用下，正協同效應 變構酶的反應速率對［$］的曲線呈 $型（圖 !"），而不是矩形 雙曲線。 ##例如，磷酸果糖激酶的變構激活劑是 %&’、%(’。當它們 發揮作用時， $形曲線可左移發生變構激活作用；而變構抑

制劑 %)’可使曲線右移，發生變構抑制作用。變構調節只引起酶構 象的改變，不涉及共價鍵的改變。 ##（三）酶的共價修飾 ##酶蛋白肽鏈上的某些基團可在另一種酶的催化下，與某些 化學基團發生可逆的共價結合，從而影響酶的活性。對酶活性的這種調節方式稱為酶的共價修飾（ *+,-. /012 3+4565*-25+1），或化學修飾（*7035*-/ 3+4565*-25+1）。酶的可逆的共價修飾包括磷酸化（ 87+987+:;/-25+1） 和去磷酸化（4087+987+:;/-25+1，圖 !!）；甲基化（3027;/-25+1）和去甲基化（403027;/-25+1）；腺苷化（ -401;. /-25+1）和去腺苷化（40-401;/-25+1）；尿苷化（<:54;/-25+1）和去尿苷化（ 40<:54;/-25+1）；%&’核糖化（ %&’ :5. =+9;/-25+1）和去 %&’核糖化（ 40:5=+9;/-25+1）等。酶的磷酸化和去磷酸化是常見的酶化學修飾方式。酶 蛋白的磷酸化是在蛋白激酶的催化下，來自 %)’的磷酸基團共價地結合在酶蛋白的

 $0:、)7:或 );:殘基 的側鏈羥基上。反之，磷酸化的酶蛋白在磷蛋白磷酸酶催化下，磷酸酯鍵被水解。磷酸化或去磷酸化可使 酶從無（低）活性變為有（高）活性。一些酶也可從有（高）活性變為無（低）活性。 圖 ! "#變構酶的 $形曲線 圖 ! !#酶蛋白的磷酸化與去磷酸化 # #（四）酶原與酶原的激活 # #一些酶在細胞合成時，沒有催化活性，需要經一定的加工剪切才有活性。這類無活性的酶的前體稱為 酶原（>;3+?01）。在合適的條件下和特定的部位，無活性的酶原向有活性的酶轉化的過程稱為酶原的激活 （>;3+?019 -*25,-25+1）。人體內與腸道消化、血液凝固、免疫系統補體等作用相關的酶在分泌過程時是以酶 原形式存在的。酶原分子中沒有活性中心或活性中心被掩蓋，因此酶原無催化活性。酶原的激活是酶原 在另一蛋白水解酶的催化下，切除部分肽段，進而形成或暴露酶的活性中心的過程。例如，胰蛋白酶原 （@"!個 %%）經胰腺